Boc / Bzl Festphasensynthese

Die Boc/Bzl (tert-Butoxycarbonyl/ /Benzyl)-Methode ist eine klassische  Peptid-Festphasensynthesemethode  wobei Boc als temporäre Schutzgruppe in Kombination mit einer benzylischen semipermanenten Seitenkettenschutzgruppe verwendet wird.

Boc ist säureinstabil und wird normalerweise mit 20 % bis 50 % TFA entfernt.

Die Hauptstrategie der oc-Synthese besteht darin, dass das durch TFA entfernbare Boc eine α-Amino-Schutzgruppe ist und die Seitenkette durch Benzylalkohol geschützt wird. Ein Boc-Aminosäurederivat wird während der Synthese kovalent mit einem Merrifield- oder M BH A-Harz vernetzt, Boc wird durch TFA entfernt, der freie Aminoterminus mit Triethylamin neutralisiert und anschließend die nächste Aminosäure durch DCC aktiviert. Abschließend wird die HF-Methode oder die TFM SA-Methode zur Entschützung verwendet.

Obwohl die Boc-Methode allmählich durch die Fmoc-Methode ersetzt wird, ist die Boc-Aminosäure aufgrund ihrer guten Kristallisationseigenschaften leicht säurezersetzbar, stabil und gut lagerfähig. Bei der Säurehydrolyse treten kaum Nebenreaktionen auf, und die Methode ist gegenüber alkalischer und hydrolytischer Hydrolyse stabil. Die Vorteile der stabilen katalytischen Hydrierung sind nicht zu vernachlässigen, und einige Aspekte sind lern- und anwendungswürdig. 

Merrifield et al. synthetisierten erfolgreich Bradykinin unter Verwendung von Boc als Schutzgruppe für α-Aminosäuren. Die australische Wissenschaftlerin Miranda et al. synthetisierten rasch Peptide und kleine Proteine, darunter das C-terminale Fragment der HIV-1-Protease (81-99) und das 88 Reste umfassende Protein CP10 mithilfe der Methode der „chemischen selektiven Ligation“.