Boc/Bzl-Festphasensynthese

Die Boc/Bzl-Methode (tert-Butoxycarbonyl/Benzyl) ist ein Klassiker  Methode zur Peptid-Festphasensynthese  in dem Boc als temporäre Schutzgruppe in Kombination mit einer benzylischen semipermanenten Seitenkettenschutzgruppe verwendet wird.

Boc ist gegenüber Säure instabil und wird normalerweise mit 20 bis 50 % TFA entfernt.

Die Hauptstrategie der oc-Synthesemethode besteht darin, dass das Boc, das durch TFA entfernt werden kann, eine α-Amino-Schutzgruppe ist und die Seitenkette durch einen Benzylalkohol geschützt wird. Ein Boc-Aminosäurederivat wird während der Synthese kovalent mit einem Merrifield- oder MBH-A-Harz vernetzt, Boc wird durch TFA entfernt, der freie Aminoterminus wird mit Triethylamin neutralisiert und dann wird die nächste Aminosäure durch DCC aktiviert. Abschließend wird zur Entschützung die HF-Methode oder die TFM-SA-Methode verwendet.

Obwohl die Boc-Methode nach und nach durch die Fm-oc-Methode ersetzt wird, ist die Boc-Aminosäure leicht zu kristallisieren, lässt sich leicht durch Säure zersetzen, ist stabil und lässt sich leicht über einen langen Zeitraum lagern. Es kommt nicht leicht zu Nebenreaktionen während der Säurehydrolyse und ist stabil gegenüber Alkalihydrolyse und hydrolytischer Hydrolyse. Die Vorteile einer stabilen katalytischen Hydrierung können nicht ignoriert werden, und einige Aspekte sind es wert, erlernt und angewendet zu werden. 

Merrifleld et al. synthetisierten erfolgreich Bradykinin unter Verwendung von Boc als Schutzgruppe für α-Aminosäuren. Der australische Wissenschaftler Miranda et al. schnell synthetisierte Peptide und kleine Proteine, einschließlich des C-terminalen Fragments der H IV-1-Protease (81-99) und des 88 Reste umfassenden Proteins CP10 in der Methode der „chemischen selektiven Ligation“.