Boc / Bzl Festphasensynthese
Die Boc/Bzl-Methode (tert-Butoxycarbonyl/Benzyl) ist eine klassische
Peptid-Festphasensyntheseverfahren
Bei dieser Verbindung wird Boc als temporäre Schutzgruppe in Kombination mit einer benzylischen semipermanenten Seitenkettenschutzgruppe verwendet.
Boc ist gegenüber Säure instabil und wird üblicherweise mit 20 bis 50 % TFA entfernt.
Die Hauptstrategie der oc-Synthesemethode besteht darin, dass die mit Trifluoressigsäure (TFA) abspaltbare Boc-Schutzgruppe eine α-Aminogruppe bildet und die Seitenkette durch einen Benzylalkohol geschützt wird. Ein Boc-Aminosäurederivat wird während der Synthese kovalent an ein Merrifield- oder MBH-A-Harz gebunden. Die Boc-Schutzgruppe wird mit TFA abgespalten, der freie Aminoterminus mit Triethylamin neutralisiert und anschließend die nächste Aminosäure mit Dichlormethan (DCC) aktiviert. Abschließend erfolgt die Entschützung mittels Fluoreszenzextraktion (HF) oder Trifluormethansulfonsäure-Extraktion (TFM-SA).
Obwohl die Boc-Methode zunehmend durch die Fmoc-Methode ersetzt wird, ist die Boc-Aminosäure aufgrund ihrer leichten Kristallisationsfähigkeit, Säurebeständigkeit, Stabilität und langen Lagerfähigkeit weiterhin ein Gewinn. Sie neigt bei der sauren Hydrolyse kaum zu Nebenreaktionen und ist gegenüber alkalischer und hydrolytischer Hydrolyse stabil. Die Vorteile der stabilen katalytischen Hydrierung sind nicht zu unterschätzen, und einige Aspekte sind es wert, erforscht und angewendet zu werden.
Merrifleld et al. synthetisiert erfolgreich Bradykinin unter Verwendung von Boc als Schutzgruppe für α-Aminosäuren. Die australische Wissenschaftlerin Miranda et al. synthetisierte rasch Peptide und kleine Proteine, darunter das C-terminale Fragment der H IV-1-Protease (81–99) und das 88 Aminosäuren umfassende Protein CP10, mittels der Methode der „chemisch selektiven Ligation“.
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